变构酶的特点是由()组成,除结合底物的活性中心外,还有结合()的()中心,动力学上不符合一般的(),当以V对[S]作图时,它表现出()型曲线,而非()曲线,它是()酶。
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变构酶的底物浓度曲线呈S形,说明()。
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对于多酶体系,正调节物一般是别构酶的底物,负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物
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变构酶的u-[S]曲线为S型说明了什么:()
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变构酶的动力学曲线是()
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在生物化学反应中,当底物与酶的活性位点形成互补结构时,可催化底物发生变化,如图I所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点,非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合,从而制酶的活性,如图II、Ⅲ所示。下列有关叙述正确的是()https://assets.asklib.com/images/image2/2017091410073762907.jpg
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6—磷酸果糖激酶—1有两个ATP结合位点,一是活性中心内的催化部位()作为底物结合,另一是活性中心外的与变构效应剂结合的部位与ATP亲和能力较低,需较高浓度ATP才能与之结合。
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多数变构酶的活性既受()的调节,又受()的调节。
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关于变构酶的结构特点的错误叙述是()。
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计算题: 催化焦磷酸水解的酶的分子量为120000,由六个相同的亚基组成,纯酶的比活力为3600U/mg酶,它的一个活力单位(U)规定为:15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。 求:(1)每mg酶在每秒钟内水解多少摩尔底物。(2)每mg酶中有多少摩尔的活性中心?(假设每个亚基上有一个活性中心)。(3)酶的转换系数
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某些调节酶的V---S的S形曲线表明,酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。
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别构酶的活性与底物作图呈现()型曲线。
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酶的活性中心是由()和()促成,()负责与底物特异性结合,()直接参与催化。
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变构酶的特点是:(1)(),(2)(),它不符合一般的(),当以V对[S]作图时,它表现出()型曲线,而非()曲线。它是()酶。
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酶的抑制剂是那些能与酶结合并降低酶活性的分子,分为竞争性和非竞争性两种,竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点,从而降低酶对底物的催化效应;非竞争性抑制剂作用于酶活性位点以外的其他位点,从而使酶失去催化活性。对下图的分析正确的是()https://assets.asklib.com/images/image2/2017091414033299260.jpg
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竞争性抑制是指抑制剂和底物共同竞争与酶的活性中心结合,阻碍底物与酶形成中间产物,而抑制酶的活性。
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◑有关竞争性抑制的叙述,错误的是◑A.抑制剂与底物结构相似◑B.抑制剂与酶的活性中心相结合◑C.抑制剂与酶的结合是可逆的◑D.抑制程度只与抑制剂的浓度有关◑E.抑制剂与酶非共价结合
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抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合.不影响酶与底物的结合.属于
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测定变构酶的相对分子质量可以用十二烷基磺酸钠(SDS)一聚丙烯酰胺凝胶电泳。()此题为判断题(对,错)。
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关于别构调节的叙述,错误的是( )<br> A.别构酶常由2个以上亚基组成 B.别构调节剂常是些小分子代谢物 C.别构剂通常与酶活性中心以外的某一特定部位结合 D.代谢途径的终产物通常是该途径起始反应酶的变构抑制剂 E.别构调节具有放大效应<br/>A.别构酶常由2个以上亚基组成<br/>B.别构调节剂常是些小分子代谢物<br/>C.别构剂通常与酶活性中心以外的某一特定部位结合<br/>D.代谢途径的终产物通常是该途径起始反应酶的变构抑制剂
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某种可逆性抑制作用,其抑制剂与酶的结合和底物与酶的结合无关,该种抑制作用的特点是
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为什么细胞内别构酶的底物浓度通常在对应于 S 型曲线最陡的点附近?
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抑制剂与酶的底物结构相似,二者竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合成中间产物,该种抑制作用称为()
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变构酶与变构剂结合的部位是()
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16、假定一个突变导致一种酶的活性中心的结构与底物的互补性比其对过渡态的互补性更好,那么这种突变对酶促反应的影响是:
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