以下底物与酶结合中，彼此无关的是（）。
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米氏常数是底物与酶形成复合物的结合常数。
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在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时，可催化底物发生变化，如图I所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，从而制酶的活性，如图II、Ⅲ所示。下列有关叙述正确的是（）https://assets.asklib.com/images/image2/2017091410073762907.jpg
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利用而异丙基氟磷酸对胰凝乳蛋白酶进行化学修饰，DIFP在温和条件下只与酶上的一个Serl95结合，酶失去活性，且此酶也不能再与最适底物类似物TPCK结合，说明Serl95是（）。
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当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
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当底物浓度很大时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
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最常用的交联剂是（），其分子中两个醛基可与酶分子的游离氨基反应，彼此（），形成固定化酶。
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酶联免疫法测定黄曲霉毒素B1时，样品液中的黄曲霉毒素B1与定量特异性抗体反应，多余的游离（）则与酶标板内的包被（）结合，加入酶标记物和底物后显色，与标准比较来测定含量。
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培养基中的（）为培养物细胞的呼吸代谢提供底物与能源，并维持一定的渗透压。
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竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
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竞争性抑制剂和酶的结合位点，同底物与酶的结合位点相同。
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酶的抑制剂是那些能与酶结合并降低酶活性的分子，分为竞争性和非竞争性两种，竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，从而降低酶对底物的催化效应；非竞争性抑制剂作用于酶活性位点以外的其他位点，从而使酶失去催化活性。对下图的分析正确的是（）https://assets.asklib.com/images/image2/2017091414033299260.jpg
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底物或抑制剂与酶活性位点的作用力包括
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竞争性抑制是指抑制剂和底物共同竞争与酶的活性中心结合，阻碍底物与酶形成中间产物，而抑制酶的活性。
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Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。
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◑有关竞争性抑制的叙述，错误的是◑A.抑制剂与底物结构相似◑B.抑制剂与酶的活性中心相结合◑C.抑制剂与酶的结合是可逆的◑D.抑制程度只与抑制剂的浓度有关◑E.抑制剂与酶非共价结合
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酶联免疫吸附测定（ELISA) 以免疫学反应为基础，将抗原、抗体的特异性反应与酶对底物的高效催化作用相结合起来的一种敏感性很高的实验技术
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抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合．不影响酶与底物的结合．属于
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变构效应物与酶结合的部位是（）
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有关酶Km值的叙述正确的是（)。A．Km值是酶-底物复合物的解离常数B．Km值与酶的结构无关C．Km值与
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某种可逆性抑制作用，其抑制剂与酶的结合和底物与酶的结合无关，该种抑制作用的特点是
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7、竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。（）
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抑制剂与酶的底物结构相似，二者竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物，该种抑制作用称为（）
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26、当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
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